Идентификация белков в этой анимации рибосомы, транслирующей мРНК.

Эта картинка взята с этой страницы . После того, как каждая аминоацил-тРНК входит в рибосому, приходит одна синяя штука и толкает всю тРНК, что это? Я не мог найти его нигде. (Может быть, какой-то фактор элонгации?) Также кажется, что что-то транспортирует саму тРНК (может быть, аминоацил-тРНК-синтетаза?)

Ответы (1)

Белок, участвующий в «проталкивании» тРНК и мРНК, представляет собой фактор элонгации EF-G . Белок, участвующий в «транспортировке» тРНК, представляет собой фактор элонгации EF-Tu .

Цитата из статей Википедии:

ЭФ-Г:

Когда он связывается с А-сайтом рибосомы, EF-G заставляет тРНК, ранее занимавшую этот сайт, занимать промежуточное положение А/Р (связываясь с сайтом А малой субъединицы рибосомы и с сайтом Р большой субъединицы), и тРНК в P-сайте смещается в гибридное состояние P/E. Гидролиз EF-G GTP вызывает изменение конформации, которое заставляет A/P-тРНК полностью занимать P-участок, P/E-тРНК полностью занимать E-участок (и выходить из рибосомного комплекса), а мРНК сдвигать три нуклеотида. вниз по сравнению с рибосомой из-за ее ассоциации с этими молекулами тРНК. Молекула EF-G, связанная с GDP, затем диссоциирует от комплекса, оставляя другой свободный A-сайт, где цикл элонгации может начаться снова.

ЭФ-Вт:

Антикодоновый домен тРНК связан с кодоновым доменом мРНК в А-сайте рибосомы. Если спаривание кодон-антикодон правильное, EF-Tu гидролизует гуанозинтрифосфат (ГТФ) в гуанозиндифосфат (ГДФ) и неорганический фосфат. Это создает конформационное изменение в EF-Tu, которое заставляет EF-Tu диссоциировать от тРНК тройного комплекса (и, следовательно, покидать рибосому). Затем аминоацил-тРНК полностью входит в сайт А, где ее аминокислота приближается к полипептиду сайта Р, и рибосома катализирует ковалентный перенос полипептида на аминокислоту. тРНК на сайте P (без пептида) перемещается на сайт E и затем высвобождается.