Энергетическая связь между двумя спонтанными реакциями?

О чем следует помнить

1. Что биологическое сочетание энергетически благоприятной и неблагоприятной реакции (я бы не стал использовать термин спонтанная† ) осуществляется посредством сложной реакции, включающей все компоненты двух отдельных реакций. Реагенты и продукты такие же, как и в сумме отдельных реакций, поэтому допустимо вычислять общее изменение свободной энергии по отдельным реакциям, но мы говорим о другой реакции или ряде реакций, происходящих с ферментом. Например, в глутаматсинтетазереакция, которую вы упомянули, есть две реакции, показанные ниже. Гамма-глутамилфосфат можно рассматривать как активированный промежуточный продукт, которому передается свободная энергия гидролиза АТФ, а не рассеивается при нагревании, как это происходит в изолированной реакции с неорганическим фосфатом в качестве продукта.

2. Такие сопряженные реакции ничем не отличаются от несвязанных термодинамически благоприятных реакций в клетке тем, что для их катализа требуется фермент. Они не протекают спонтанно†, поскольку существует активационный энергетический барьер. Если вы расцениваете это как «вынуждение» реакции, то ответ на вопрос, который вы поставили в своем комментарии к @VonBeche, будет «да». Однако я бы описал его как фермент, эволюционировавший, чтобы «разрешать» или «облегчать» реакцию. Он делает это, предоставляя сайты связывания для субстратов и (часто) другой путь реакции, который включает более низкую энергию активации.

Так почему же нет реакции Gln + ATP ➞ Glu + NH ₃ + ADP + Pi?

Это можно рассматривать двояко.
(1) Почему в ходе эволюции не развился фермент, способный делать подобные вещи?
Либо нет селективного давления на организм для выделения ненужного фермента, либо (в этом случае) если организму нужен фермент для дезаминирования глутамина, он выделяется, но этот фермент (глутаминаза) не должен вовлекать АТФ в качестве реакции . уже является термодинамически выгодным.

(2) Почему фермент глутаматсинтетаза не катализирует эту реакцию. Судя
по вашему комментарию, это вас беспокоит. На ферменте есть три сайта связывания: один для глутамата, один для АТФ и один для аммиака; и я полагаю, вы думаете, почему глутамин не может связываться с глутаматным участком (ведь он уходит оттуда) и реагировать с АТФ с образованием γ-глутамилфосфата. Ответом на это является химия реакций, показанных выше. Механизм глутаматсинтетазной реакции сложен, но на самом простом уровне первой стадией является нуклеофильная атака отрицательного кислотного кислорода (желтый) глутамата на γ-фосфат АТФ: в глутамине вместо аминогруппы отрицательный кислород, поэтому реакция не произойдет.

Кроме того, вы должны знать, что фермент является активным участником реакции, и различные субстраты и продукты ориентированы специфически по отношению к остаткам в активном центре фермента, чтобы реакция могла протекать. Чтобы дать представление об этом, я привожу отрывок из резюме статьи Лиау и Айзенберга о механизме действия глутаминсинтетазы. Я не ожидаю, что вы (или кто-либо другой) это переварите — это просто служит иллюстрацией того, что ферменты — это очень сложные машины, в которых многие компоненты участвуют в производстве определенного продукта.

Имейте в виду, что должен присутствовать фермент, чтобы «связать» две реакции. Вы можете представить это как энергию гидролиза АТФ, переводящую фермент в высокоэнергетическое состояние, и из этого высокоэнергетического состояния фермент может подтолкнуть вторичную реакцию к нарушению равновесия.

Вы могли бы сделать это, и могут быть даже примеры (возможно, для некоторых реакций, которые едва ли являются экзотермическими), просто ферменты, связывающие две спонтанные реакции, развивались не так часто, поскольку для этого не было большого давления. Спонтанную реакцию можно просто ускорить с помощью одного фермента, для этого нет необходимости создавать большой связующий фермент. Соединение этого с гидролизом АТФ просто привело бы к бесполезному потреблению энергии и вымиранию.