Как аминоацил-тРНК-синтазы различают сходные аминокислоты?

Аминоацил-тРНК-синтетазы высокоспецифичны к соответствующей аминокислоте. Во-первых, сайт активации, где связывается аминокислота, представляет собой сложную сеть межмолекулярных взаимодействий. Например, треонин, катализируемый треонил-тРНК-синтетазой, очень похож на валин и серин. Валин имеет метильную группу вместо гидроксильной группы треонина, а серин, с другой стороны, не имеет дополнительной боковой метильной группы. В отличие от треонил-тРНК-синтетазы, она содержит ион Zn ²⁺ , обладающий специфичной для треонина структурой взаимодействия. Тем не менее, треонил-тРНК-синтетаза все еще может быть ошибочно заряжена серином, потому что сайт иона цинка недостаточно специфичен, что приводит к 1% ошибочно заряженных тРНК. Для этой цели аминоацил-тРНК-синтетазы имеют вторую, редактирующуюсайт, который корректирует заряженную тРНК. Сайт редактирования может распознавать серин и отщеплять его от тРНК.

Рисунок: Сеть взаимодействия сайта активации треонил-тРНК-синтетазы у A. pernix . Треонин-АМФ показан зеленым цветом.

Источники:

^{Берг Дж .} М., Тимочко Дж. Л., Страйер Л. Биохимия. 5-е издание. Нью-Йорк: WH Freeman; 2002. Раздел 29.2, Аминоацил-трансферные РНК-синтетазы Прочтите генетический код. Доступно по адресу: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22356/

^б Нагаока, Ёсиюки и др. «ЭВОЛЮЦИЯ И РАСПОЗНАВАНИЕ тРНК ТРОНИЛ-тРНК СИНТЕТАЗА ОТ ЭКСТРЕМАЛЬНОГО ТЕРМОФИЛЬНОГО АРХЕОНА, Aeropyrum pernix K1». Viva Origino 1.31 (2003 г.), http://www.origin-life.gr.jp/3101/3101062/3101062.html