Почему некоторые белки «используют» структуру бета-бочонка вместо альфа-спиралей в трансмембранном пространстве?

Большинство белков фиксируются в мембране альфа-спиралями. Но некоторые используют бета-бочки.

В Википедии бета-баррели описываются как используемые для поринов, препротеиновых транслоказ и липокалинов. На мой взгляд, спиральная альфа-спиральная структура, безусловно, может выполнять те же функции, и, учитывая огромное количество белков, использующих альфа-спирали , некоторые из них могут существовать.

Итак, мой вопрос двоякий:

  1. Являются ли эти функции эксклюзивными для бета-баррелей?

  2. Если да, то что насчет альфа-спиралей делает их непригодными для этих функций?

Ответы (1)

Как вы можете видеть на странице википедии, которую вы связали сами с собой, бета-баррели имеют гораздо больший диаметр (в некоторых случаях до 40 ангстрем, как указано в этой статье) в зависимости от количества бета-листов, составляющих ствол, по сравнению с диаметром альфа-спираль (фиксированная) 6 ангстрем. (источник http://www.chem.uwec.edu/Modeling/GGProteinStructures/Pages/alpha_helix/helix.html ). Альфа-спирали хороши для закрепления белков в мембране или для образования небольших отверстий, которые подходят для таких соединений, как ионы, в то время как бета-баррели могут транспортировать более крупные соединения, такие как сахара или различные лекарства.

В Википедии есть хороший список белков с разными функциями для обоих типов .