Чем молекулярная масса субъединицы отличается от нативной молекулярной массы?

На ваш вопрос дан ответ в статье, белок, вероятно, существует в виде гомодимера in vivo, и денатурация (например, выполненная с помощью SDS PAGE -> Western Blot) разделяет димеры на мономеры:

«Для определения четвертичной структуры была проведена эксклюзионная высокоэффективная жидкостная хроматография с использованием системы высокоэффективной жидкостной хроматографии Agilent серии 1100 с колонкой Bio-Sil SEC-250 (300 на 7,8 мм) и подвижной фазой 0,1 М Na2PO4. , 0,15 М NaCl и 0,01 М NaN3, pH 6,8. Стандарт Bio-Rad использовали для стандартизации времени удерживания колонки по отношению к молекулярной массе (дополнительные данные). Все эксперименты были повторены дважды с <0,05 мин отклонения в удерживании раз. Молекулярная масса XR была рассчитана по времени его удерживания и составила ∼53 кДа. Мономеризацию можно было индуцировать в присутствии 15% SDS, в результате чего XR элюировался в виде одного пика со временем удерживания, соответствующим молекулярной массе ~34 кДа Данные свидетельствуют о том, что нативный XR представляет собой нековалентно связанный димер.Значительная разница между расчетной молекулярной массой димера и ее кажущейся молекулярной массой не является редкостью для XR других видов (7, 21, 33), которые также обычно существуют в виде димеров. Однако, чтобы быть уверенным в размере белка, N. crassa XR подвергали масс-анализу с помощью масс-спектрометрии с ионизацией электрораспылением и квадрупольно-времяпролетной масс-спектрометрии. Самый высокий пик численности имел значение 38 381 m / z, что точно соответствует предсказанной молекулярной массе для His6-меченого XR с удаленным N-концевым fMet (дополнительные данные). Кроме того, пик 2M+ с содержанием около 20% при 76 759 m/z хорошо соответствует предсказанной массе димерной формы фермента (76 762 Да)».