Структура клеточного ретинол-связывающего белка ( 1CRB ) содержит два иона кадмия в качестве лигандов. Является ли Cd 2+ лигандом CRBP, и если да, то необходимо ли это взаимодействие для функции белка, или белок является переносчиком для удаления кадмия? Другая моя мысль заключается в том, что взаимодействие возникает только в результате методов, которые ученые использовали для определения структуры белка.
Насколько мне известно, нет никакой известной потребности в Cd в системах млекопитающих, но он чрезвычайно токсичен ( Waalkes & Goering ).
Казалось бы, кадмий необходим для получения кристаллов RBP, а его присутствие — артефакт процесса кристаллизации ( ref ):
Кристаллы Pig holoRBP были получены при 277 К методом паровой диффузии сидячей капли, при конечной концентрации белка примерно 8 мг/мл и в присутствии 8% (об./об.) 2-метил-2,4-пентандиола. , 3 мМ ацетат кадмия, 0,1 М трис-ацетат, рН = 6,8
Единственный известный мне Cd-связывающий белок млекопитающих — это металлотион ( ссылка ), который первоначально был выделен как Cd-связывающий белок ( ссылка ) и обеспечивает безопасную транспортировку высокотоксичного металла.
Карбоангидраза морской диатомовой водоросли Thalassiosira weissflogi может использовать Cd в качестве металла в активном центре (обычно при низком уровне Zn), и это может объяснить «подобное питательным веществам поведение кадмия в океане» [ ссылка и ссылка ]
многослойный