Каково подробное химическое объяснение того, как фермент может снизить энергию активации реакции?

Если вы можете привести какое-то обоснованное обоснование, касающееся третичной структуры белков и не использующее много сложного химического жаргона, это может быть действительно полезно, особенно для начинающего изучать биологию. Я думаю, что моя проблема в том, что энергия активации снижается ферментом, и я знаю, как это выглядит на диаграммах свободной энергии Гиббса. Однако я думаю, что принимал это как аксиому, и я не совсем уверен, почему.

Вы читали статью в вики ? Что конкретно вам не понятно? Как мы должны дать подробное химическое объяснение, не используя продвинутый химический жаргон? Вам нужно отредактировать свой вопрос и объяснить , что именно вы знаете и где именно вы застряли. В противном случае этот вопрос может быть закрыт как нарушающий нашу политику домашних заданий . « Домашнее задание » означает любое академическое или другое задание, подготовку к тесту или задание, данное в связи с классом, образовательной средой или самообучением.
Возьмите кусок дерева и положите его на скользкую поверхность. Теперь возьмите пилу и, не держа в руках кусок дерева, попробуйте распилить его. Большая часть энергии, скорее всего, будет рассеиваться из-за скольжения доски, и вы потратите много собственной энергии, пытаясь разрезать древесину без особого успеха. Теперь возьмите древесину и надежно закрепите ее между двумя зажимами, как на верстаке. Теперь используйте пилу и прорежьте дерево. Вся энергия, которую вы затрачиваете, передается на резку и не рассеивается, потому что древесина не может двигаться. Зажимы держат его на месте
Зажимы подобны ферменту. Они обеспечивают более эффективный путь катализа реакции. Точно так же, как прижимы делают каждый ваш ход пилой более эффективным, чем тот же самый ход, когда древесина свободно перемещалась по скользкой поверхности.
Хорошее описание @AMR :) В качестве дополнения - ферменты с несколькими субстратами часто связывают эти субстраты и приближают их друг к другу, так что это почти идеальное трехмерное подтверждение для установления связи / разрыва химических связей.
Я проголосовал за закрытие, потому что термин " энзим " слишком широк. Существует множество ферментов, которые могут катализировать реакции различными способами.
Я не думаю, что это должно быть закрыто. На него довольно легко ответить, и я, возможно, даже сделаю это в будущем.
@AliceD Спасибо ... Если бы ОП сказал, что они изучают биохимию, я бы согласился, что ферменты не будут достаточно специфичными, но они сказали «Введение в биологию», что означает, что на этом этапе первого семестра они могут быть примерно в главе 8. Кэмпбелл, и они, вероятно, просто борются с базовым пониманием, хотя Кэмпбелл углубляется в детали, они используют очень общие термины. Мы не являемся Academia SE, где она ориентирована только на аспирантов и профессионалов, поэтому я не думаю, что ее нужно закрывать. Вы правы в том, что существует много типов ферментов.
@MattDMo в статье в Википедии не говорится, как ферменты снижают энергию активации. На самом деле нелегко найти ответ на этот вопрос с помощью простого поиска в Google, и большинство учебников по биохимии базового уровня также не объясняют этот вопрос должным образом.
@WYSIWYG Страница Википедии кратко рассказывает об этом в разделе «Механизм» после материала о связывании субстрата.
@canadianer ааа, да .. Я только что заметил. Но я думаю, что многим это будет не очень понятно. Это не так уж и тривиально. Так что я не буду считать этот вопрос домашним заданием.

Ответы (1)

ФОН

Сначала мы должны понять, что такое энергия активации на самом деле и что означает уравнение Аррениуса. Чтобы произошла любая химическая реакция, вам нужно разорвать некоторые существующие связи, чтобы сформировать новые связи. Разрыв существующих связей требует некоторой энергии; другими словами, вы должны преобразовать реагент в активную форму, которая легко вступает в реакцию. Энергия, необходимая для этого, называется энергией активации.

Важно отметить, что энергия активации является эмпирическим термином, поскольку фактически не учитывает механизм реакции. Приведенный выше пример разрыва связи и переформирования может происходить по-разному. Некоторые механизмы могут потребовать меньше энергии активации, чем другие.

Уравнение Аррениуса обозначает связь между скоростью реакции и энергией активации:

к знак равно А е − Е а р Т

куда к константа скорости реакции, А - постоянная Аррениуса (произвольная константа пропорциональности), Е а энергия активации, р - универсальная газовая постоянная и Т это абсолютная температура.

Это уравнение говорит вам, что скорость реакции уменьшается с увеличением энергии активации и увеличивается с повышением температуры.

Температура указывает внутреннюю энергию системы, т.е. движение молекул. Столкновение между молекулами необходимо для протекания химической реакции, а повышенная температура увеличивает вероятность столкновений (из-за более высокого движения молекул).

Как ферменты снижают энергию активации реакции?

Они либо делают это, увеличивая вероятность взаимодействия между реагентами, либо направляя реакцию по другому механизму с более низкой энергией активации.

Как известно, фермент связывается с реагентами и образует комплекс. Это эффективно сближает реагенты, тем самым увеличивая вероятность их «столкновения», что, в свою очередь, увеличивает скорость реакции. Это может быть дополнительно расширено до уровня молекулярной ориентации. Аналогия, представленная AMR в их комментарии, великолепна. Это один из механизмов увеличения свободной энергии системы — за счет уменьшения энтропии. Зажатие субстрата на месте может подвергнуть его реакционноспособные группы действию сопутствующих реагентов, тем самым ускоряя протекание реакции.

В большинстве других механизмов ферментативного катализа функциональные группы в активном центре фермента реагируют с субстратом с образованием промежуточных продуктов, и эти промежуточные продукты, которые имеют более низкую энергию активации, дают продукт быстрее, чем субстрат, в отсутствие фермента.

Следует отметить, что весь этот процесс катализа добавляет к фактической реакции несколько дополнительных стадий (связывание, образование промежуточных продуктов и т. д.). Катализатор будет эффективен только в том случае, если эти комбинированные скорости все еще выше, чем у некатализируемой реакции.

Каково подробное химическое объяснение того, как фермент может снизить энергию активации реакции?
СпросиСетьПолитика конфиденциальности1y, 0v