Функция альфа-субъединицы митохондриальной АТФ-синтазы?

Википедия имеет тенденцию отвечать на ваш вопрос следующим образом (выделено мной):

В F-ATPases есть по три копии каждой из альфа- и бета-субъединиц, которые образуют каталитическую сердцевину комплекса F1, в то время как остальные субъединицы F1 (гамма, дельта, эпсилон) образуют часть стеблей. На каждой из альфа- и бета-субъединиц есть сайт связывания субстрата, причем сайты на бета-субъединицах являются каталитическими, а на альфа-субъединицах - регуляторными . Альфа- и бета-субъединицы образуют цилиндр, прикрепленный к центральной ножке. Альфа/бета-субъединицы претерпевают последовательность конформационных изменений, ведущих к образованию АТФ из АДФ, которые индуцируются вращением гамма-субъединицы, которая сама управляется движением протонов через С-субъединицу комплекса F0.

Для приведенной выше информации Википедия цитирует этот файл . Я разместил некоторую информацию из него ниже.

Из введения :

Есть три области, с которыми АТФ связана водородом. Во-первых, так называемая Уокеровская или Р-петля (остатки β-Gly-159-β-Val-164) в начале спирали В. Во-вторых, начальная область спирали С, а именно β-Arg-189. И, в-третьих, остаток α-Arg-373 из α-субъединицы (см. рис. 1, в–д) (Abrahams et al., 1994). Последовательное образование этих 15–20 водородных связей обеспечивает практически постоянную генерацию силы на протяжении всего времени связывающего перехода. Эта последовательность «застежки-молнии» должна вести к плавному закрытию кармана и непрерывным конформационным изменениям по всей β-субъединице (Oster and Wang, 2000a; Elston et al., 1998; Oster and Wang, 2000b).

В результатах :

На рис. 4, a–d представлены четыре репрезентативных снимка уравновешенных закрытых и открытых карманов для связывания в соответствии с нашим моделированием. Они показывают, что в закрытом кармане молекула АТФ окружена всеми тремя участками связывания водорода. Напротив, в открытом кармане между Р-петлей с одной стороны и спиралью С и областью α-субъединицы кармана с другой стороны образовалось пространство с зазором между молекулой АТФ и Р-петлей, так что АТФ остается близко к участкам α-субъединицы и спирали C. Уравновешенная промежуточная структура с полуоткрытым карманом показана на рис. 4 б. В этом состоянии α-фосфатный кислород АТФ все еще находится близко к Р-петле, но расстояние между β/γ-фосфатным кислородом и Р-петлей уже увеличивается. Фосфатная ось повернулась примерно на 30°, и АТФ перекрывает карман. В конце наших симуляций (рис. 4г) молекула АТФ располагается между двумя субъединицами, как и ожидалось, после ее первичного перемещения в карман связывания. Ожидается, что в этом состоянии слабого связывания недавно присоединенная АТФ вступила в контакт с АТФазой, но еще не индуцировала конформационные изменения. Наши симуляции согласуются с этим ожиданием. Далее мы видим, что контакты образуются в основном между АТФ и Mg2+, а также между Mg2+ и связывающим карманом.

В обсуждении :

Важность β-Lys-162, β-Arg-189 и α-Arg-373, например, была связана с их образованием водородных связей с АТФ. В нашем моделировании эти остатки образуют самые прочные и последние разрывают водородные связи с кислородом γ-фосфата. Кроме того, α-Arg-373 образует водородную связь с одним из атомов кислорода α-фосфата, действуя как сдерживающая сила для АТФ во время движения P-петли и, следовательно, облегчая миграцию атомов кислорода α-фосфата вдоль P-петли. -петля.

Вы можете найти дополнительную информацию здесь или здесь .

От: Юнипрот

АТФ-синтаза митохондриальной мембраны (АТФ-синтаза F1F0 или комплекс V) продуцирует АТФ из АДФ в присутствии протонного градиента через мембрану, который генерируется электрон-транспортными комплексами дыхательной цепи. АТФазы F-типа состоят из двух структурных доменов: F1, содержащего экстрамембранное каталитическое ядро, и F0, содержащего мембранный протонный канал, связанных вместе центральным стеблем и периферическим стеблем. Во время катализа синтез АТФ в каталитическом домене F1 связан посредством вращательного механизма субъединиц центрального стебля с транслокацией протонов. Субъединицы альфа и бета образуют каталитическое ядро ​​в F1. Вращение центрального стебля относительно окружающего альфа3бета3субъединиц приводит к гидролизу АТФ в трех отдельных каталитических центрах бета-субъединиц. Субъединица альфа не имеет каталитических центров связывания АТФ с высоким сродством.

От: ИнтерПро

На каждой из альфа- и бета-субъединиц есть сайт связывания субстрата, причем сайты на бета-субъединицах являются каталитическими, а на альфа-субъединицах - регуляторными. Альфа-субъединица содержит высококонсервативный аденин-специфический некаталитический нуклеотид-связывающий домен с консервативной аминокислотной последовательностью Gly-XXXX-Gly-Lys. Альфа- и бета-субъединицы образуют цилиндр, прикрепленный к центральной ножке. Альфа/бета-субъединицы претерпевают последовательность конформационных изменений, ведущих к образованию АТФ из АДФ , которые индуцируются вращением гамма-субъединицы, которая сама управляется движением протонов через С-субъединицу комплекса F0 [PMID: 12745923] .

Источники:

1. http://www.ebi.ac.uk/interpro/entry/IPR005294
2. http://www.uniprot.org/uniprot/P25705
3. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3278611/
4. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1679692/

α- и β-субъединицы имеют одинаковую укладку, как и следовало ожидать, исходя из сходства их последовательностей. Все α-субъединицы связаны с аналогом АТФ AMP-PNP, и эти три субъединицы принимают очень похожие конформации. Однако три β-субъединицы находятся в трех состояниях, связанных с нуклеотидами: первая, называемая βTP, имеет AMP-PNP в каталитическом сайте (фиг. 3c); второй (βDP) имеет АДФ; а третий (βE) не имеет связанного нуклеотида (фиг. 3c-e). Таким образом, естественная структура F1 выглядит как снимок работающего роторного двигателя с тремя реакционными камерами, представляющими момент сразу после выпуска и впуска (βΕ), воспламенения (βDP) и сжатия (βTP) (ВСТАВКА 2). Нижняя часть слегка изогнутой, асимметричной спиральной структуры γ-субъединицы смещена в сторону βE, заставляя карбоксиконцевой домен этой β-субъединицы повернуться примерно на 30° вниз. Таким образом,

Ёсида, М., Мунеюки, Э., и Хисабори, Т. (2001). АТФ-синтаза — чудесный вращающийся двигатель клетки. Обзоры природы. Молекулярно-клеточная биология, 2(9), 669–77. http://doi.org/10.1038/35089509