Каково значение цистеина в белковой последовательности?

Какой вывод я могу сделать, если получу высокий процент C из белковой последовательности?

Высокостабильная структура, которая, вероятно, находится во внеклеточном пространстве.

Цистеин может образовывать дисульфидную связь с другим цистеином. Цистеин можно найти в виде одиночного цистеина, но он часто сочетается с другим цистеином в третичной структуре для образования этих связей.

Дисульфидные связи играют важную роль в фолдинге и стабильности белка (60 ккал/моль по сравнению с примерно 1 и 5 ккал/моль для водородной связи в зависимости от окружающей среды). Примечательно, однако, что дисульфидные связи цистеина обычно используются только во внеклеточных секретируемых белках, поскольку они нестабильны в цитоплазме.

В качестве примера возьмем структуру 2ksk. Посмотрите, как структура удерживается вместе цистеинами, которые находятся далеко друг от друга в последовательности. Если вы видите цистеины в последовательности, ожидайте интересного фолдинга!

Рисунок меняется от синего к красному, цистеины показаны палочками, а связи SS — желтым.

Примечание: они аннотированы так же, как и SSBONDв PDB.

Цистеин является одной из двух серосодержащих аминокислот, но гораздо более важной, чем другая (метионин), из-за его реакционноспособной сульфгидрильной или тиоловой группы (-SH). Указанная сульфгидрильная группа не может быть заменена какой-либо другой аминокислотой. Важность этих группировок заключается в том, что они участвуют в образовании дисульфидных связей, наиболее значительных поперечных связей в третичной и четвертичной структуре белков. метионин, будучи более гидрофобным, чем цистеин, и стерически большим, действует менее реактивно и не участвует в образовании дисульфидов. Цистеин может легко окисляться (окислительное сворачивание) с образованием цистина (два цистеина, связанных дисульфидной связью) посредством межцепочечных и внутрицепочечных связей. Связь является ковалентной и повышает стабильность общей структуры белка по сравнению с Н-связью (энергия дисульфидной связи - 60 ккал/моль, Н-связь - 1-5 ккал/моль в зависимости от среды). Следовательно, энергия, необходимая для разрыва дисульфидных связей, слишком высока, по сравнению с другими ковалентными связями. Следовательно, чем больше количество дисульфидных связей в белке, тем выше его стабильность.