Скелетные водородные связи между соседними аминокислотами в белке?

Могут ли две соседние аминокислоты в пептиде образовывать водородные связи между основной цепью NH и CO?

Есть ли примеры таких ситуаций в белках и насколько они распространены?

Если такие связи редки, то почему?

Вы говорите о водородных связях основной цепи (например, из CO и NH в основной цепи) или водородных связях боковой цепи (например, из серина, аспартата и т. д.)?
@David Да, я говорю о водородных связях основной цепи. CO--HN позвоночника.

Ответы (1)

Ситуация, о которой вы спрашиваете, изначально была частью ленточных структур 2 7 и спиральных структур 2,2 7 , которые химики-белки (Лайнус Полинг?) рассматривали как возможные варианты в 50-х или 60-х годах. Диаграмма ниже, показывающая ленту, взята из классического текста (давно вышедшего из печати) «Структура и действие белков» Дикерсона и Гейса.

Различные ленты и спирали от Dickerson и Geis

Оказывается, это очень редко встречается в белках. Чтобы понять почему, нужно вспомнить условия образования водородных связей в белках. Для водородных связей между пептидными связями это будет:

  • Правильное расстояние между водородом NH и O CO (слишком далеко друг от друга — связь слабая, слишком близко — отталкивание).
  • Ближний линейный угол NH и OC.
  • Отсутствие стерического отталкивания других атомов в структуре

Расчеты показали, что спираль 2,2 7 будет менее натянута, чем лента 2 7 :

2.27 Спираль

Игра с полиглицином в Исследователе сюжетов Рамачандрана Боско Хо ( Rama ) показывает, что в этой структуре все еще существует стерическое отталкивание (белые полосатые соединители):

Диаграмма Рамы контактов 2.7

Я смог найти только одно сообщение об этой структуре, и это было в искусственном пептиде Ac-(∆ELeu)5-NHMe, с моделью, использующей двугранные углы Φ,Ψ ок. –60°, 30° (как в симуляции Рамы ), показанные ниже:

2.27 спираль в искусственном пептиде

Следует отметить, что это положение графика Рамачандрана находится на грани стабильности, и я ожидаю, что связывание произойдет только в белках, где оно было стабилизировано другими взаимодействиями (как в этом искусственном пептиде), и никакая более низкая энергетическая структура была невозможна. .