Стабилизирующие силы между белковыми последовательностями?

мы знаем, что белковые структуры от вторичных до четвертичных поддерживаются нековалентными или слабыми взаимодействиями, включая электростатические взаимодействия, силы Ван-дер-Ваальса и водородные связи. Каково значение этих слабых взаимодействий, почему природа отдает предпочтение им, а не сильным ковалентным взаимодействиям?

Ответы (1)

Белки часто претерпевают конформационные изменения. Энергия активации, необходимая для претерпевания конформационного изменения в белке только с ковалентными взаимодействиями, будет намного выше по сравнению с энергией активации белка с более слабыми силами связи.. Примером конформационного изменения, наблюдаемого в ферментах, является изменение конформации во время аллостерической регуляции, при которой эффекторная молекула связывается с участком фермента, удаленным от активного центра фермента. Связывание эффекторной молекулы вызывает конформационное изменение, открывающее активный центр фермента. Другим примером конформационных изменений является изменение конформации, наблюдаемое в Toll-Like-Receptors (TLR). Кроме того, многие белки изменяют свою конформацию в зависимости от рН. Эти изменения, вероятно, не произошли бы, если бы белок содержал только ковалентные связи, и способность белков претерпевать такие изменения делает их чувствительными к окружающей среде, а также позволяет им выполнять свои ферментативные действия, если такие действия существуют для этого конкретного белка. .

Вот вики по аллостерической регуляции https://en.wikipedia.org/wiki/Allosteric_regulation

Вот рисунок конформационных изменений в TLRs http://www.nature.com/ni/journal/v8/n7/fig_tab/ni0707-675_F1.html

А вот вики по энергии активации, понятие, используемое в химии (см. раздел о катализе и свободной энергии Гиббса) https://en.wikipedia.org/wiki/Activation_energy

Есть примеры ковалентных взаимодействий, влияющих на третичную структуру. Одним из таких примеров является дисульфидный мостик. Посмотрите на этот рисунок, где два желтых шарика образуют дисульфидный мостик и влияют на трет-структуру i.ytimg.com/vi/ysPt1lIllcs/hqdefault.jpg
Я знаю, что существует одно из ковалентных взаимодействий, такое как дисульфидный мост. Мой вопрос заключался в том, что большинство стабилизирующих сил нековалентны, и какое значение это имеет.
Пожалуйста, смотрите мой ответ выше. Я считаю, что это то, что вы ищете. Нековалентные взаимодействия позволяют белку легко изменять конформацию. Это делает белок динамичным и отзывчивым.
И наоборот, если бы белок содержал только ковалентные связи, его структура была бы жесткой, и для изменения конформации потребовались бы гораздо более высокие энергии активации (сравните изменения энтапии между разрывом ковалентной связи и разрывом водородной связи).
да, мне это полезно..
Слово, которое Дон Джулиан использует для белков — «динамический» — выбрано очень удачно. Жизнь динамична, белки лежат в основе живых существ, а их динамические свойства помогают придать жизни динамизм.
Стабилизирующие силы между белковыми последовательностями?
СпросиСетьПолитика конфиденциальности1y, 0v