Существуют ли в природе примеры объединения двух полипептидов в один непрерывный третий полипептид, подобный этому:
(Где все указанные амино- и карбоксильные группы находятся в основной полипептидной цепи (расположены на C α соответствующих аминокислот)
И если это существует, есть ли термин для этого явления?
Я не знаю ничего, точно соответствующего вашей диаграмме, но в этом отношении может представлять интерес несколько родственное поведение интеинов . В Википедии они определены как:
Интеин — это сегмент белка, который способен вырезать себя и соединять оставшиеся части (экстеины) с помощью пептидной связи в процессе, называемом сплайсингом белка.
Таким образом, в отличие от синтеза рибосомных или нерибосомных полипептидов (например, антибиотиков), они катализируют пептидную связь между пептидами, а не между аминокислотой и пептидом. Однако они уже являются частью одной полипептидной цепи до того, как сам интеин будет сплайсирован.
[Изменен из Intein_mech.png , чтобы соответствовать странице. — Механизм сплайсинга белков с участием интеинов. На этой схеме N-экстеин показан красным, интеин — черным, а С-экстеин — синим. X представляет собой либо атом кислорода, либо атом серы.]
Учитывается ли сплайсинг пептидов в протеасоме? Протеасомы обычно расщепляют белки до небольших пептидов, но этот процесс концептуально обратим — пептидные связи могут как образовываться, так и разрываться, что приводит к сращиванию двух меньших пептидов в один более длинный. Есть некоторые свидетельства того, что это довольно распространенное событие:
Имеются сообщения о сплайсированных эпитопах, генерируемых протеасомами, но они расцениваются как редкие события. Здесь, однако, мы показываем, что пул сплайсированных пептидов, генерируемый протеасомами, составляет одну треть всего иммунопептидома HLA класса I с точки зрения разнообразия и одну четверть с точки зрения распространенности.
Жиллен
Всегда в замешательстве