Как температура влияет на скорость деградации белка?

Это общий ответ на все три ваших связанных вопроса:

• Этот
• Как температура влияет на скорость обмена белка?
• Как скорость транскрипции зависит от температуры?

Поскольку вы сказали:

Я хочу смоделировать эволюцию генетической архитектуры, когда после резкого изменения температуры или в среде, которая является неоднородной во времени с точки зрения температуры

Вы должны увидеть эту бумагу . Они изучили зависимость скорости роста от температуры. Это было измерено для разных организмов (всех пойкилотермных).

Смотрите этот рисунок:

Рисунок S1 от Dell et. аль 2011. ПНАС

Унимодальная термическая реакция радиальной скорости роста сумчатых грибов (м/(колония*с)). Зеленые и коричневые кривые представляют собой регрессии МНК к модели Больцмана-Аррениуса (уравнение 1) для подмножества данных, которые представляют собой компоненты роста и падения соответственно. Эти компоненты были извлечены по алгоритму, описанному в материалах и методах. Для этого конкретного отклика алгоритм получил повышение за счет удаления измерений при 4 самых высоких температурах и падение за счет удаления измерений при 5 самых низких температурах. Синяя кривая лучше всего соответствует модели Джонсона и Левина (методы СИ) (1). Показанные значения представляют собой оценочные энергии активации с 95% доверительными интервалами для соответствующих компонентов отклика. Пунктирные вертикальные стрелки — расчетные температуры для T _opt– температура, при которой значение признака является оптимальным – рассчитано по прямому методу (красный) и по модели Джонсона и Левина (синий). См. СИ для более подробной информации. Данные взяты из Fargues et al. (9)

Как видите, кривая скошена. Левая часть кривой от T _opt соответствует модели энергии активации (Аррениус/Больцман). Правая сторона, хотя говорят в легенде рисунка тоже подходит к модели, мне кажется явление несколько иное. Крутизна кривой, возможно, связана с денатурацией активного центра фермента и, следовательно, с потерей активности. Для разных ферментов кинетика денатурации будет различаться.

Я случайно наткнулся на автора этой статьи, и именно так я узнал об этой работе. Похоже, он согласился с тем, что правильная половина крутизны может быть связана с денатурацией ферментов.

Также взгляните на эту статью о температурной зависимости активности протеасомы термофила (те же принципы применимы и к мезофилам).

Рисунок 2 статьи:

Нормализованная активность гидролиза Cbz-Ala-Ala-Leu-pNA очищенной (закрашенные квадраты) нативной и (закрашенные кружки) рекомбинантной (α + β) Mj протеасомы, очищенной нагреванием при 70°C. Для нормализации рекомбинантной активности по нативной активности использовали множитель 1,92. Столбики погрешностей для нативного образца представляют собой одно стандартное отклонение для трех анализов. Погрешности измерения температуры составляли ±2°C.

Итог (из моих комментариев)

Можно предположить, что ферменты находятся в оптимальном состоянии. Вы можете смоделировать потерю активности из-за повышенной температуры (денатурация белка) в виде гамма/хи-квадрата или экспоненциальной функции (или подобранной функции на кинетику денатурации) и влияние низкой температуры, используя химические термодинамические уравнения. Но дело в том, что мы не знаем, являются ли они оптимальными или нет, и как каждый из них может работать при различных температурах.