Типы ферментативной кинетики?

На лекциях мы обсуждали кинетику ферментов Михаэлиса Ментена, но из лекций стало ясно, что это не единственный тип кинетики.

Изучив это, я обнаружил ферменты, которые дают сигмовидную кривую, связывающую начальную скорость реакции с концентрацией субстрата.

Итак, пока у меня есть:

  1. Михаэлис Ментен Кинетикс

Для чего, я думаю, единственными условиями является то, что ферментативная реакция следует

введите описание изображения здесь

и фермент не связывает более одной молекулы субстрата (не связывается аллостерически)

  1. «сигмоидальная» кинетика

Когда фермент является аллостерическим ферментом, и связывание большего количества субстрата с ферментом увеличивает сродство фермента к субстрату.

введите описание изображения здесь

Являются ли это единственными двумя основными типами кинетики ферментов?

Поскольку рисунок, который вы воспроизводите, кажется, взят из статьи «Кинетика ферментов» в Википедии, разве вы не видели там раздел о кинетике нескольких субстратов?

Ответы (1)

Проблема с кривыми Михаэлиса ментена заключается в том, что они предполагают только один путь, по которому может действовать фермент. Следовательно, если фермент имеет несколько путей, предположения неверны. Примером этого является моноаминоксидаза (Рамзи, Р.Р., Оливьери, А. и Холт, А. Улучшенный подход к стационарному анализу моноаминоксидаз. J. Neural Transm. 118, 1003–1019 (2011).) Это бумага имеет специфическую кинетику фермента для моноаминоксидазы - разработка моделей невероятно сложна, но если вы посмотрите на уравнения, вы увидите, что существует несколько путей.

Они также предполагают наличие только одного субстрата, поэтому для реакций с несколькими субстратами необходимо изменить кинетику как таковую. Для этого используются следующие механизмы: пинг-понг, тройной порядок и случайный механизм, каждый из которых влияет на кинетику. как квазистационарная кинетика.

Затем существуют кинетические модели ингибирования. Из них michaelis menten, где кинетика варьируется в зависимости от того, как связываются ингибиторы. Но, как видно из приведенной выше статьи о МАО, может варьироваться в зависимости от путей и сродства связывания. Если фермент необратим, кинетика также различается (Mcdonald, AG & Dublin, TC Enzymes: Irreversible Inhibition. 1–17 (2012). doi:10.1002/9780470015902.a0000601.pub2).

Также стоит отметить, что для анализа кинетики лучше использовать нелинейную регрессию, поскольку линеаризация данных может привести к ошибкам в расчетах (хотя, по общему признанию, это более простой и понятный вариант).

Типы ферментативной кинетики?
СпросиСетьПолитика конфиденциальности1y, 0v