Почему катализируемые ферментами реакции протекают медленнее при более низкой концентрации субстрата?

Ответ Алана Бойдадовольно хорошо охватывает механистические аспекты, но есть еще один аспект, которого он не совсем затронул — то, что происходит на молекулярном уровне. Чтобы понять это, вам нужно подумать о действительных условиях реакции: если только она не происходит внутри клетки, а прямые биохимические реакции, о которых вы говорите, почти никогда не происходят, тогда фермент, субстрат и продукт — все это плавает в определенной концентрации. Ферментативная реакция протекает хорошо, и поскольку карман, связывающий субстрат, освобождается, продукт диссоциирует от фермента и диффундирует, позволяя другой молекуле субстрата занять свое место и начать следующую реакцию. Это ситуация на уровне 2 ммоль [субстрата]. При 50 ммоль концентрация субстрата намного выше,

С точки зрения кинетики Михаэлиса-Ментен скорость никогда не достигает максимальной скорости:

$v = V_{max} \times \frac{S}{K_m + S}$

куда$S$концентрация субстрата. Обратите внимание, что каким бы большим$S$есть, срок в нижней строке ($K_m + S$) будет больше, чем$S$, так$v$будет меньше, чем$V_{max}$.

Вы можете думать об этом с точки зрения равновесия связывания между ферментом и субстратом:

$E + S \leftrightarrow ES$

Поскольку это равновесие, оно никогда не может полностью лежать на правой стороне.

Вот почему$V_{max}$всегда определяется экстраполяцией. На практике, конечно, при очень высоких концентрациях субстрата: фермента ваши измерения должны быть очень точными, чтобы увидеть разницу: если$S$является$100 \times K_m$вы видите разницу в 1%. В вашем гипотетическом примере вы не упомянули значение$K_m$является.